헤모글로빈

헤모글로빈(haemoglobin, hemoglobin, 문화어: 혈색소)은 척추동물과 일부 무척추동물의 적혈구 내에 존재하는 철분을 포함하는 단백질 복합체로, 산소를 운반하는 주된 역할을 한다. 또한 이산화탄소와 수소 이온의 운반에도 관여하며, 혈액의 pH 완충 작용에도 기여한다. 헤모글로빈 분자는 글로빈 단백질과 헴(heme)이라는 색소 분자로 구성되어 있다.

구조

헤모글로빈은 네 개의 글로빈 사슬로 이루어진 사차원 구조를 가진다. 성인의 헤모글로빈(HbA)은 두 개의 알파(α) 사슬과 두 개의 베타(β) 사슬로 구성되며, 각 사슬에는 헴 분자가 결합되어 있다. 헴 분자는 철 이온(Fe2+)을 중심으로 포르피린 고리가 연결된 구조이며, 이 철 이온에 산소 분자가 가역적으로 결합한다. 헤모글로빈의 종류는 글로빈 사슬의 종류에 따라 다양하며, 태아 헤모글로빈(HbF)은 알파(α) 사슬과 감마(γ) 사슬로 구성되어 있어 성인 헤모글로빈보다 산소 친화력이 더 높다.

기능

헤모글로빈의 주된 기능은 폐에서 산소를 받아들여 조직으로 운반하고, 조직에서 생성된 이산화탄소를 폐로 운반하는 것이다. 산소 분자가 헤모글로빈의 헴 철 이온에 결합하면 헤모글로빈은 산소화 헤모글로빈(oxyhemoglobin)이 되며, 산소를 방출하면 탈산소 헤모글로빈(deoxyhemoglobin)이 된다. 산소 분자와 헤모글로빈의 결합은 협동적(cooperative)으로 이루어지는데, 이는 하나의 산소 분자가 결합하면 다른 산소 분자가 결합하기 쉬워지는 현상을 의미한다. 이러한 협동성은 헤모글로빈이 산소를 효율적으로 운반하고 방출하는 데 기여한다. 또한, 헤모글로빈은 이산화탄소와 수소 이온을 글로빈 사슬에 결합시켜 폐로 운반하며, 혈액의 pH를 일정하게 유지하는 데에도 중요한 역할을 한다.

임상적 중요성

헤모글로빈의 농도나 기능에 이상이 생기면 빈혈, 다혈증, 혈색소병증 등의 다양한 질환이 발생할 수 있다. 빈혈은 헤모글로빈 농도가 정상보다 낮은 상태를 의미하며, 산소 공급 부족으로 인해 피로, 창백함, 호흡 곤란 등의 증상을 유발한다. 다혈증은 헤모글로빈 농도가 정상보다 높은 상태를 의미하며, 혈액의 점도가 증가하여 혈전 형성의 위험을 높인다. 혈색소병증은 글로빈 사슬의 유전적 변이에 의해 발생하는 질환으로, 겸상 적혈구 빈혈증, 지중해빈혈 등이 대표적이다. 헤모글로빈 수치는 혈액 검사를 통해 쉽게 측정할 수 있으며, 임상적으로 빈혈, 탈수, 출혈, 기타 질병을 진단하는 데 중요한 지표로 활용된다.