아미노기 전이반응

개요: 아미노기 전이반응(Transamination)은 아미노산의 아미노기(-NH₂)가 α-케토산으로 전달되는 반응이다. 이 반응은 아미노산 대사에서 매우 중요한 역할을 하며, 아미노산의 합성과 분해에 모두 관여한다. 아미노기 전이반응을 통해 아미노산의 아미노기는 α-케토글루타르산과 같은 특정 케토산으로 이동하고, 결과적으로 새로운 아미노산과 케토산이 생성된다. 이 반응은 가역적이며, 세포 내에서 끊임없이 일어나 아미노산의 균형을 유지하는 데 기여한다.

반응 메커니즘: 아미노기 전이반응은 주로 피리독살 인산(PLP, pyridoxal phosphate)이라는 보조인자가 결합된 아미노기 전이효소(transaminase 또는 aminotransferase)에 의해 촉매된다. PLP는 아미노산으로부터 아미노기를 받아들여 시프베이스(Schiff base) 중간체를 형성하고, 이후 이 아미노기를 α-케토산으로 전달한다. 이 과정에서 PLP는 아미노기의 운반체 역할을 하며, 효소의 활성 부위에서 일어나는 일련의 반응을 통해 아미노기의 전달을 매개한다.

주요 효소: 다양한 아미노기 전이효소들이 존재하며, 각각 특정 아미노산을 기질로 사용한다. 알라닌 아미노전이효소(ALT, alanine aminotransferase)와 아스파르트산 아미노전이효소(AST, aspartate aminotransferase)는 간 기능 검사에서 중요한 지표가 되는 효소들이다. ALT는 알라닌과 α-케토글루타르산을 기질로 사용하며, AST는 아스파르트산과 α-케토글루타르산을 기질로 사용한다. 혈중 ALT와 AST 수치의 상승은 간세포 손상을 나타낼 수 있다.

생체 내 기능: 아미노기 전이반응은 아미노산의 합성과 분해에 모두 필수적이다. 아미노산의 탄소 골격은 아미노기 전이반응을 통해 다른 아미노산으로 전환될 수 있으며, 아미노기는 요소 회로를 통해 요소로 전환되어 배설된다. 따라서 아미노기 전이반응은 질소 대사에 있어 중요한 역할을 담당한다.

임상적 중요성: 혈청 내 아미노기 전이효소의 활성 측정은 간 질환, 심근 경색 등의 진단에 유용한 지표로 사용된다. 효소 활성의 변화는 조직 손상을 반영할 수 있기 때문이다.

참고: 본 설명은 일반적인 정보 제공을 위한 것이며, 의학적 조언으로 사용되어서는 안됩니다. 질병에 대한 진단 및 치료는 의료 전문가와 상담해야 합니다.