효소(酵素, 영어: enzyme)는 생물체 내에서 화학 반응의 활성화 에너지를 낮추어 물질대사의 속도를 증가시키는 생체촉매이다. 효소는 기질과 결합하여 효소-기질 복합체를 형성한 뒤, 기질을 생성물로 전환시키는 역할을 한다. 세포의 거의 모든 대사 과정은 생명을 유지할 수 있을 만큼의 빠른 속도로 진행되어야 하므로 효소 촉매작용을 필요로 한다. 효소에 대해 연구하는 학문을 효소학이라고 한다.
효소는 5,000가지 이상의 생화학 반응 유형을 촉매하는 것으로 알려져 있다. 대부분의 효소는 단백질로 구성되어 있으나, 일부는 촉매 기능을 가진 RNA 분자이며 이를 리보자임이라고 한다. 효소의 특이성은 독특한 3차원 구조에서 비롯된다. 다른 촉매와 마찬가지로 효소는 화학 반응에서 소모되지 않으며 반응의 평형을 변화시키지도 않는다. 다만 효소는 대부분의 다른 촉매보다 훨씬 특이적이라는 점에서 구별된다.
효소의 활성은 다른 분자에 의해 영향을 받을 수 있다. 저해제는 효소의 활성을 감소시키는 분자이고, 활성화제는 효소의 활성을 증가시키는 분자이다. 많은 약물과 독이 효소 저해제에 해당한다. 효소의 활성은 최적 온도와 pH 범위를 벗어나면 현저히 감소하며, 과도한 열에 노출되면 변성되어 구조와 촉매 특성을 상실한다.
어원과 역사를 살펴보면, 프랑스의 화학자 앙셀름 파얜이 1833년에 다이아스테이스라고 불리는 효소를 최초로 발견하였다. 이후 1877년에 독일의 생리학자 빌헬름 퀴네가 그리스어 "ἔνζυμον"(효모 안에 있다는 뜻)에서 유래한 "enzyme"이라는 용어를 만들었다. 한자 번역어인 효소(酵素)는 "효모(酵母)에 들어있는 어떤 요소(要素)"라는 뜻이다. 1897년에 에두아르트 부흐너는 살아있는 효모 세포가 없을 때에도 효모 추출물에 의해 당이 발효된다는 것을 발견하여 무세포 발효를 입증했으며, 이 공로로 1907년에 노벨 화학상을 수상했다. 1926년에 제임스 B. 섬너는 유레이스가 순수 단백질이며 결정화할 수 있음을 밝혀냈고, 이후 존 하워드 노스럽과 웬들 메러디스 스탠리에 의해 효소가 단백질이라는 결론이 결정적으로 증명되었다.
효소의 명명은 보통 기질의 이름이나 촉매하는 반응의 유형에 접미사 "-에이스(-ase)"를 붙여서 이루어진다. 국제 생화학·분자생물학 연합(IUBMB)은 효소에 대한 명명법인 EC 번호를 고안했으며, 효소는 반응 메커니즘에 따라 산화환원효소(EC 1), 전이효소(EC 2), 가수분해효소(EC 3), 분해효소(EC 4), 이성질화효소(EC 5), 연결효소(EC 6)의 여섯 가지 최상위 부류로 분류된다.
효소의 작용 메커니즘과 관련하여, 효소의 특이성을 설명하는 대표적인 모델로는 1894년 에밀 피셔가 제안한 자물쇠와 열쇠 모델과, 1958년 다니엘 코쉬랜드가 제안한 유도 적합 모델이 있다. 효소는 전이 상태를 안정화시키거나 대체 반응 경로를 제공하는 등의 방식으로 활성화 에너지를 낮춘다. 효소 반응 속도론에서는 1913년 레오노르 미하엘리스와 모드 레오노라 멘텐이 제안한 미하엘리스-멘텐 속도론이 널리 사용된다.
일부 효소는 보조 인자라고 불리는 비단백질 분자를 필요로 한다. 보조 인자는 금속 이온과 같은 무기 화합물이거나 유기 화합물일 수 있으며, 유기 보조 인자는 조효소 또는 보결분자단으로 구분된다. 보조 인자를 필요로 하는 효소에서 단백질 부분을 주효소(apoenzyme)라고 하고, 보조 인자와 결합한 완전한 상태를 전효소(holoenzyme)라고 한다.
효소는 생물체 내에서 소화, 물질대사, 신호 전달, 세포 조절, 근수축, 능동수송 등 다양한 기능을 수행한다. 효소 활성의 이상(돌연변이, 과잉생산, 과소생산 또는 결실)은 페닐케톤뇨증, 테이-삭스병 등 여러 유전 질환을 일으킬 수 있다. 또한 효소는 산업적으로도 널리 활용되는데, 바이오 연료 생산, 세탁 세제, 양조 산업, 식품 가공, 낙농 산업, 분자생물학, 제지 산업 등 다양한 분야에서 사용된다.
