샤페로닌(chaperonin)은 분자 샤페론(molecular chaperone)의 한 부류로, 단백질의 올바른 접힘(folding)을 돕는 단백질 복합체이다. 아데노신 삼인산(ATP)의 가수분해 에너지를 이용하여 비천연 상태의 단일체 단백질이 고유한 삼차원 구조를 갖도록 보조한다.
주요 특징은 다음과 같다.
- 구조: 두 개의 고리 모양 구조가 쌓여 있는 이중 고리(double-ring) 형태를 띠며, 각 고리는 7~9개의 아단위체(subunit)로 구성된다. 이 구조는 내부 공동(cavity)을 형성하여 기질 단백질이 접히는 격리된 환경을 제공한다.
- 작동 원리: 기질 단백질이 열린 고리의 내부에 결합하면, ATP 결합과 가수분해에 따른 구조 변화로 고리가 닫히며 '접힘 챔버(folding chamber)'가 형성된다. 이 안에서 기질 단백질은 응집(aggregation) 없이 접힘을 시도하며, 일정 시간 후 고리가 열리면서 접힌 단백질이 방출된다.
- 분류:
- 그룹 I (Group I): 세균(예: 그로엘/그로이에스, GroEL/GroES), 미토콘드리아, 엽록체에 존재하며, 보조 인자인 코샤페로닌(co-chaperonin, 예: GroES)과 함께 기능한다.
- 그룹 II (Group II): 고세균(아르케아)과 진핵생물의 세포질(예: TRiC/CCT)에 존재하며, 별도의 코샤페로닌 없이 내장된 돌출부(builtin lid)를 이용해 챔버를 개폐한다.
- 생물학적 의의: 단백질 접힘 보조 외에도 단백질 수송, 복합체 조립, 변성 단백질의 재활성화 등 세포 내 단백질 항상성(proteostasis) 유지에 필수적인 역할을 수행한다.
