마이오신(영어: myosin)은 진핵생물에서 발견되는 운동 단백질(motor protein)의 초패밀리(superfamily)로, 근육 수축 및 다양한 세포 운동 과정에서 핵심적인 역할을 담당한다. ATP 의존성이며 액틴(actin) 기반 운동성을 구현하는 분자 모터로 기능한다.
발견 및 명명
마이오신은 1864년 독일의 생리학자 빌헬름 퀴네(Wilhelm Kühne)가 골격근에서 점성이 있는 단백질을 추출하면서 처음 발견되었다. 퀴네는 이 단백질이 근육의 긴장 상태 유지에 관여한다고 보고 '마이오신'이라 명명하였다. 1942년에는 센트죄르지 얼베르트(Albert Szent-Györgyi)가 근육 수축 생화학 연구를 통해 마이오신의 중요성을 추가로 규명하였다. 1973년 폴라드(Pollard)와 콘(Korn)이 가시아메바(Acanthamoeba castellanii)에서 마이오신 유사 기능을 가진 효소를 발견한 이후, 진핵생물 전반에 걸쳐 다양한 마이오신 유전자가 확인되었다.
구조
마이오신 분자는 일반적으로 머리(head), 목(neck), 꼬리(tail)의 세 영역으로 구성된다. 머리 영역은 액틴 필라멘트에 결합하고 ATP 가수분해 효소 활성을 지니며, 화학 에너지를 기계적 힘으로 변환하는 촉매 모터 도메인 역할을 한다. 목 영역은 링커이자 지렛대(lever arm)로 기능하며, 마이오신 경쇄(myosin light chain)의 결합 부위를 제공한다. 꼬리 영역은 일반적으로 운반 물질(cargo) 분자나 다른 마이오신 소단위체와의 상호작용을 매개한다.
마이오신 II(전통적 마이오신)의 경우, 두 개의 중쇄(heavy chain)와 두 쌍의 경쇄(light chain)로 이루어진 육량체(hexamer) 구조를 가진다. 분자량은 약 50만~60만이며, 길이 약 160nm, 지름 약 2nm의 성냥개비 모양이다. 수백 개의 마이오신 분자가 꼬리 부분을 중심으로 다발을 이루어 근육의 굵은 필라멘트(thick filament)를 형성한다.
기능 및 작용 기전
마이오신의 가장 잘 알려진 기능은 근육 수축이다. 근육 수축은 활주설(sliding filament theory)에 의해 설명된다. 마이오신 머리가 ATP를 가수분해하여 ADP와 무기 인산(Pi)으로 분해하면서 방출되는 에너지를 이용해 형태 변화를 일으키고, 이로 인해 액틴 필라멘트를 끌어당기는 파워 스트로크(power stroke)가 발생한다. 이 과정이 반복되면서 액틴 필라멘트가 마이오신 필라멘트 사이로 미끄러져 들어가 근육이 수축한다.
근육 이완 상태에서는 트로포미오신(tropomyosin)과 트로포닌(troponin)이라는 조절 단백질이 액틴 필라멘트의 마이오신 결합 부위를 차단하고 있다. 신경 자극에 의해 칼슘 이온(Ca²⁺)이 방출되면 트로포닌에 결합하여 구조 변화가 일어나고, 이로 인해 트로포미오신이 이동하면서 마이오신 결합 부위가 노출되어 수축이 개시된다.
분류
마이오신은 아미노산 서열의 계통학적 관계에 따라 여러 클래스로 분류되며, 로마 숫자로 표기한다. 인간 유전체에는 40종 이상의 마이오신 유전자가 존재한다.
- 마이오신 I: 단량체로 기능하며 소포 수송(vesicle transport)에 관여한다.
- 마이오신 II: 전통적 마이오신(conventional myosin)으로, 골격근, 심근, 평활근의 수축을 담당하며 세포 부착과 이동에도 관여한다.
- 마이오신 V: 이량체로 기능하며 RNA, 소포, 세포소기관 등의 세포 내 수송을 담당한다.
- 마이오신 VI: 액틴 필라멘트의 (-)말단 방향으로 이동하는 특이한 특성을 가지며, 세포 내 음세포작용(endocytosis)에 관여한다.
- 그 외에도 마이오신 III, VII, VIII(식물 특이적), IX, X, XI(식물), XIV, XV, XVIII, XIX 등 다양한 클래스가 존재한다.
의학적 중요성
마이오신 및 관련 단백질(MyBP-C, titin 등)의 유전자 돌연변이는 가족성 비후성 심근증(familial hypertrophic cardiomyopathy) 및 확장성 심근증(dilated cardiomyopathy) 등 다양한 심근 질환의 원인이 되는 것으로 알려져 있다.
