개요
당단백질(糖蛋白質, glycoprotein)은 아미노산 곁사슬에 올리고당 사슬(글리칸)이 공유 결합된 단백질이다. 탄수화물은 동시 번역 또는 번역 후 변형 과정을 통해 단백질에 부착되며, 이러한 과정을 글리코실화(glycosylation)라고 한다. 세포 밖으로 분비되는 단백질이나 세포막을 통해 세포 외부로 연장되는 분절을 가진 단백질은 일반적으로 글리코실화된다. 당단백질은 세포-세포 상호작용에 관여하는 중요한 내재성 막 단백질의 하나로 분류된다.
글리코실화의 종류
글리코실화에는 여러 유형이 있으며, 그중 N-결합 글리코실화와 O-결합 글리코실화가 가장 일반적이다.
- N-결합 글리코실화: 당이 아스파라긴(Asn)의 아마이드 곁사슬 질소 원자에 부착된다.
- O-결합 글리코실화: 당이 세린(Ser) 또는 트레오닌(Thr)의 산소 원자에 부착되며, 티로신이나 하이드록시리신, 하이드록시프롤린에도 부착될 수 있다.
- P-결합 글리코실화: 당이 포스포세린의 인 원자에 부착된다.
- C-결합 글리코실화: 당이 트립토판의 탄소 원자에 직접적으로 부착된다.
- S-결합 글리코실화: 당이 시스테인 잔기의 황 원자에 부착된다.
- 글리피화(glypiation): 글리코실포스파티딜이노시톨(GPI) 당지질이 폴리펩타이드의 C-말단에 부착되어 막 앵커 역할을 한다.
- 비효소적 글리코실화(당화): 효소의 조절 없이 마이야르 반응을 통해 당이 단백질 또는 지질 분자에 부착된다.
기능
당단백질은 생체 내에서 다양한 기능을 수행한다. 당 사슬은 단백질의 접힘을 돕고, 단백질의 안정성을 개선하며, 세포 신호 전달에 관여한다. 구체적인 예로는 다음과 같은 기능이 알려져 있다.
- 구조 분자(콜라겐)
- 윤활제 및 보호제(뮤신)
- 수송 분자(트랜스페린, 세룰로플라스민)
- 면역 분자(면역글로불린, 조직적합성 항원)
- 호르몬(인간 융모성 생식샘 자극 호르몬, 갑상샘 자극 호르몬)
- 세포 부착 인식 부위(정자-난모세포 상호작용, 바이러스-세포, 세균-세포 상호작용 등)
- 수용체 및 렉틴, 셀렉틴 등 특정 탄수화물과의 상호작용 관련 분자
대표적인 예
호흡 기관 및 소화 기관에서 분비되는 점액에 포함된 뮤신은 대표적인 당단백질로, 상당한 수분 보유 능력을 가지며 소화 효소에 의한 단백질 분해에 저항성을 부여한다. 면역계에서는 항체(면역글로불린), 주조직 적합성 복합체(MHC) 분자, ABO식 혈액형의 H 항원 등이 당단백질의 예에 해당한다.
당단백질 호르몬으로는 여포 자극 호르몬(FSH), 황체 형성 호르몬(LH), 갑상샘 자극 호르몬(TSH), 인간 융모성 생식샘 자극 호르몬(hCG), 에리트로포이에틴(EPO) 등이 있다. 또한 HIV의 외피 단백질인 gp41과 gp120도 당단백질이다.
당단백질과 프로테오글리칸의 구별
IUPAC의 권장 사항에 따르면, 당단백질은 단백질에 공유 결합된 탄수화물(글리칸)을 포함하는 화합물을 뜻하며, 탄수화물은 단당류, 이당류, 올리고당류, 다당류 및 이들의 유도체 형태일 수 있다. 프로테오글리칸은 탄수화물 단위가 아미노당을 포함하는 다당류(글리코사미노글리칸)인 경우로, 당단백질의 하위 부류로서 구분된다.
분석 방법
당단백질의 검출, 정제 및 구조 분석에는 과아이오딘산-쉬프 염색, 렉틴 친화성 크로마토그래피, 질량분석법, 핵자기 공명 분광법, 이중편광 간섭법 등 다양한 방법이 사용된다. 이들은 글리칸 사슬의 분자량, 구성, 서열 및 결합 방식을 분석하는 데 활용된다.
의학적 중요성
당단백질은 의료 분야에서 중요한 대상이다. 선천성 글리코실화 장애, 숙주-병원체 상호작용(A형·B형·O형 혈액형 시스템) 등과 관련이 있으며, 글리칸의 미세한 가공은 세포 운반과 같은 내인성 기능뿐 아니라 면역 반응에도 영향을 미친다. 재조합 기술 및 유전자 조작을 활용한 의료용 당단백질 합성에 대한 관심도 높아지고 있다.
본 항목은 공신력 있는 생물학·생화학 백과사전 및 관련 학술 자료에 근거하여 작성되었다.
